Ein neuer Abbauweg fuer kurzlebige Cytosolproteine?
Projektleitung und Mitarbeiter
Bohley, P. (Prof. Dr. rer. nat.), Kopitz, J. (Dr. rer. nat.), Urban,
St. (Dipl. Biochem.), gemeinsam mit: Saido, T. (Dr. rer. nat.),
Suzuki, K. (Prof. Dr.), beide Tokyo
Forschungsbericht :
1990-1992
Tel./ Fax.:
Projektbeschreibung
Fuer den Abbau kurzlebiger
Cytosolproteine war bisher der ATP- und Ubiqutin-abhaengige Weg unter
Beteiligung der Proteasomen (der sog. "Multikatalytischen Proteinase")
der einzige Weg, fuer den in Verbindung mit der N-end-Regel
experimentelle Hinweise vorlagen. Wir haben nun in einer
Zusammenarbeit zwischen Tokyo und Tuebingen zeigen koennen, dass die
Cysteinproteinasen mit zwei Calmodulin-homologen Bereichen (Calpaine)
zwar den Hauptanteil der Cytosolproteine unter physiologischen
Bedingungen nicht abzubauen vermoegen, dass sie aber eine ausgepraegte
Spezifitaet fuer posttranslational arginylierte Cytosolproteine
zeigen. Dies legt es fuer die Zukunft nahe, diesen neuen Abbauweg
gruendlicher zu untersuchen. Er benoetigt zwar ATP fuer die
Arginylierung, ist aber voellig Ubiquitin-unabhaengig.
Mittelgeber
Drittmittelfinanzierung: DFG
Publikationen
Bohley, P., Kopitz, J., Saido, T. C.,
Suzuki, K.: Calpaine hydrolysieren post-translational arginylierte
Cytosolproteine aus Hepatozyten bevorzugt. - Z. Gastroenterol. 30,
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- Stand: 15.09.96
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